Biologia - Els enzims i el metabolisme

1. Els enzims

Els enzims són proteïnes, formades per cadenes de desenes o centenars d’aminoàcids, que tenen la funció d’accelerar una reacció química concreta. Són, doncs, biocatalitzadors molt específics, tant pel que fa al reconeixement del reactiu, anomenat substrat, com respecte de la reacció en que participen. Cada enzim catalitza una sola reacció, que converteix un o més substrats en un o més productes.

Els enzims s’uneixen físicament al substrat i formen un complex enzim-substrat. La regió de l’enzim que s’uneix al substrat s’anomena lloc actiu. Com a proteïnes que són, les molècules d’enzim es desnaturalitzen a temperatures elevades o pH extrems. A més, cada enzim té un pH òptim i una temperatura òptima als quals la seva activitat és màxima.

Els enzims fan que les reaccions es realitzin a grans velocitats en temperatures relativament baixes.

Controlen les reaccions on intervenen evitant una despesa excessiva d’energia i substrat. Permeten la coordinació dels diferents processos metabòlics.

Característiques

Es defineixen com a biocatalitzadors i són els responsables de les reaccions metabòliques.

• Són proteïnes globulars solubles en H2O.
• Poden actuar a nivell intracel·lular i a nivell extracel·lular.
• Com a catalitzadors: no alteren el producte final de la reacció, intervenen en la reacció sense patir cap modificació, no alteren la constant d’equilibri de la reacció i són
específics.
• Es poden regular.

Tipus d’enzims

Segons l’estructura que tenen els enzims, podem distingir dos tipus:

- Proteics: formats per aminoàcids (apoenzim) à fracció proteica.
- No proteics: tenen una fracció, no proteica, que no està formada per aminoàcids (cofactor) à components no peptídics.

Cofactor: Component no peptídic que ajuda a l’enzim a desenvolupar la seva funció.
Distingim dos grans grups de cofactors:

1. Ions
Ex.: Zn2+ , Cu2+ , Fe2+ , Mg2+ , K+ , Na+ , etc
2. Molècula orgànica
•Coenzim (unió no covalent)
•Grup prostètic (unió covalent)
Molècula orgànica no proteica.
Ex.: ATP, ADP, FAD, FMN, vitamines, etc

Poden activar en un substrat o dos:

“Si l’enzim actua en un sol substrat”: E + S = ES = E + P

Els aminoàcids catalitzadors estableixen enllaços covalents amb el substrat i provoquen la ruptura i posterior transformació en el producte final.

“Si l’enzim actua en dos substrats”: AB+E = ABE = CDE = C+D+E

En les reaccions que hi ha dos substrats (A i B) que reaccionen entre si, els enzims, E, actuen atraient les molècules reaccionants cap a la superfície d’adsorció, de manera que, la seva possibilitat que es trobin augmenta i en conseqüència la reacció es produeix més fàcilment. Els enzims un cop feta la transformació dels substrats en els productes T i D, s’alliberen ràpidament per tornar a actuar.

La inhibició enzimàtica

Són substàncies que redueixen l’activitat d’un enzim o la impedeixen totalment.
La penicil·lina, per exemple, és un inhibidor dels enzims que regulen la síntesi de la paret bacteriana.

Hi ha dos tipus:

- Reversible: Quan NO s’inutilitza el centre actiu, sinó que tant sols se l’impedeix temporalment el seu funcionament.

- Irreversible: Quan l’inhibidor es fixa permanentment en el centre actiu de l’enzim inutilitzant-lo.

La inhibició reversible pot ser de dos tipus:

- Competitiva: Quan l’inhibidor es molt semblant al substrat i competeix per fixar-se en el centre actiu. Si es fixa l’inhibidor, el substrat no s’hi podrà fixar (temporalment), per tant, la velocitat de reacció disminuirà.

- No competitiva: Es deguda a un inhibidor que es fixa en el complex enzimàtic (ES), impedint la seva separació o bé s’uneix a l’enzim impedint l’accés del substrat al centre actiu.

Al·losterisme

Els enzims al·lostèrics són aquells que poden adoptar dos formes diferents:

- La configuració activa de l’enzim.
- La configuració inactiva de l’enzim.

A més del centre actiu, els enzims al·lostèrics, tenen un centre regulador o al·lostèric al qual s’uneixen unes substàncies anomenades lligants/moduladors; la incorporació dels lligants al centre al·lostèric pot inhibir o activar la funció de l’enzim, funció no comú autoreguladora de l’activitat enzimàtica.

Power point:

-Definició: Estimulació o inhibició de l’activitat enzimàtica deguda a l’acció d’altres molècules denominades MODULADORS.

Els enzims al·lostèrics es caracteritzen per tenir un centre actiu i un o més centres
al·lostèrics (on s’uneixen les molècules moduladores), són molt grans i normalment
actuen en vies metabòliques. Segons com sigui el modulador, distingim:

-Modulacions positives o estimulacions: Reben el nom de modulacions homotròpiques degut a que el modulador en molts casos és el substrat sobre el qual actua l’enzim.

-Modulacions negatives o inhibicions: Reben el nom de modulacions heterotròpiques, degut a que el modulador és diferent al substrat. En molts casos aquest modulador és el producte final de la via metabòlica on es troba l’enzim (feed-back o retroalimentació).

La classificació dels enzims

Primer s’esmenta el nom del substrat, desprès el nom del coenzim, si hi ha, i finalment la funció que fa. Exemple: malonat – CoA – transferasa.

Generalment, s’utilitza el nom acabat en –asa.
Classificació antiga (pepsina).

Hi ha 6 classes principals de reaccions:

1. Oxidoreductases: Reaccions d’oxidació-reducció.
2. Transferases: Transferència de grups entre molècules.
3. Hidrolases: Hidròlisi d’enllaços en presència d’H2O.
4. Liases: Es trenquen enllaços i apareixen dobles enllaços.
5. Isomerases: Regulen reaccions d’isomerització.
6. Ligases: Creen nous enllaços gràcies a l’ATP.

Factors que modifiquen l’activitat enzimàtica

-Temperatura: De manera general, l’augment de la tª implica un augment de l’activitat
enzimàtica. No obstant, existeix una tª òptima on l’activitat és màxima. A mesura que ens separem d’aquesta tª l’activitat disminueix. Si la tª és massa elevada, l’activitat pot desaparèixer totalment perquè l’enzim es desnaturalitza.


-pH: Semblant a l’efecte de la tª: existeix un pH òptim on l’activitat és màxima i a
mesura que ens allunyem, l’enzim perd eficàcia. El pH canvia el grau d’ionització dels radicals dels aa., modificant així el centre actiu

-[ S ]: A una concentració d’enzim constant, a mesura que augmenta la concentració de
substrat, augmenta la velocitat de la reacció, fins arribar a una concentració on es produeix una saturació de l’enzim: encara que afegim substrat, la velocitat no augmenta molt.

-[ E ]: A una concentració de substrat constant, a mesura que augmentem la concentració de l’enzim, augmenta la velocitat de la reacció

-Cofactors: Si no existeixen, l’enzim no pot efectuar la seva funció.

2. El metabolisme cel·lular

El metabolisme cel·lular es un conjunt de reaccions químiques que es produeixen a l’interior de les cèl·lules i que condueixen a obtenir matèria per créixer i energia per dur a terme les tres funcions vitals.

Totes aquestes reaccions estan regulades per enzims que són específics per a cada substrat (metabòlit inicial), la substància final s’anomena producte (metabòlit final) i per reaccions entre les diferents vies metabòliques, les reaccions químiques (metabòlit intermediari).

-Objectius: transformar substàncies incorporades del medi en matèria prima per a la cèl·lula; fabricació i degradació de molècules amb funcions especials; fabricació de components cel·lulars i obtenir energia utilitzable per a la cèl·lula en forma d’ATP.

Reaccions catabòliques i anabòliques

El catabolisme o fase destructiva, les molècules complexes que procedeixen del medi extern o de les reserves internes, són degradades a molècules més senzilles. Aquesta degradació va acompanyada d’una alliberació d’energia que s’emmagatzema en forma d’ATP.

Són reaccions de degradació i d’oxidació.

L’anabolisme o fase constructiva, es fabriquen molècules complexes a partir de molècules més senzilles. Aquesta síntesi requereix energia que serà portada pels enllaços de fosfat de l’ATP (rics en energia). A partir d’aquí hi ha dues rutes: o bé que les molècules formades passin a formar part dels components cel·lulars o que s’emmagatzemin per a la seva posterior utilització com a font d’energia.

Són reaccions de síntesi i de reducció-

L’ATP

Al metabolisme hi ha processos que alliberen energia, els processos catabòlics, i altres que en consumeixen, els processos anabòlics. No tenen que succeir al mateix lloc i temps. L’ATP emmagatzema l’energia. Aquestos enllaços son estereofosfòrics, el trencament d’aquesta allibera energia i la formació d’aquesta emmagatzema energia. Els enllaços 2 i 3 de l’ATP són els més utilitzats. El consum d’energia no sempre es fa en forma d’ATP, també en UTP, GTP, .. (canvia la base nitrogenada), però la més utilitzada es l’Adenina, ATP.

ATP + H2O -> ß ADP + Pi + E (7,3 kCal/mol)

à = Exergòniques.
ß = Anargòniques.

A les cèl·lules utilitzem dos mecanismes per poder sintetitzar l’ATP.

- Fosforilació a nivell de substrat: Es realitza en dues etapes. En la primera es forma un compost intermedi ric en energia; i, en la segona etapa s’utilitza l’energia alliberada per fosforilar l’ADP i convertir-lo en ATP.

- Fosforilació al transport d’electrons: En aquest cas les cèl·lules utilitzen un mecanisme molt especial: el transport d’electrons a través de les proteïnes ubicades a les membranes de els mitocondris i els cloroplasts. Alliberen energia que es utilitzada per un enzim (ATP sintetasa) per acoblar la fosforilació de l’ADP a l’ATP.

Quan aquest tipus de fosforilació té lloc al cloroplast s’anomena fotosintètica i si té lloc al mitocondri fosforilació oxidativa.

Reaccions del catabolisme

- Deshidrogenació: Pèrdua d’àtoms d’H2. Els àtoms d’H despresos en les reaccions d’oxidació són captats per unes molècules transportadores d’hidrogen, els cofactors oxidats (NAD+, NADP+, FAD). Fins que finalment son traspassats a la molècula acceptora d’H que és la que redueix.

- Oxigenació: Guany d’àtoms d’O2. Els electrons despresos en les reaccions d’oxidació són captats pels transportadors d’electrons, també anomenats citocroms.


Tipus de catabolisme

Es distingeixen dos tipus de catabolisme segons la naturalesa de l’acceptor d’H.

- Fermentacions: L’últim acceptor d’hidrogen és una molècula orgànica.

- Respiració: L’últim acceptor és una molècula inorgànica.

Si l’últim acceptor es l’oxigen parlem de respiració aeròbica, si es una substància diferent parlarem de respiració anaeròbica.

Catabolisme dels glúcids – Glicòlisi

La glicòlisi té lloc al citoplasma cel·lular i en aquesta fase, que és totalment anaeròbica, té lloc la divisió de la glucosa en dos molècules d’àcid pirúvic. El substrat és la glucosa i el producte l’àcid pirúvic.